Científicos encuentran un eslabón evolutivo perdido usando diminutos cristales de hongos

Imagen del cristal

La estructura cristalina de una molécula de un hongo primitivo ha servido como máquina del tiempo para mostrar a los investigadores más sobre la evolución de la vida desde lo simple a lo complejo.

Estudiando la versión tridimensional de la proteína del hongo ligada a una molécula de ARN, científicos de la Universidad de Purdue y la Universidad de Texas en Austin han sido capaces de visualizar cómo progresó la vida desde una molécula autorreplicante inicial que también realizaba reacciones químicas a una en la que las proteínas asumían parte del trabajo.

“Ahora podemos ver cómo progresó el ARN para compartir funciones con las proteínas”, dijo Alan Lambowitz, director del Instituto para Biología Celular y Molecular de la Universidad de Texas. “Este fue un paso crítico que desconocíamos”.

Los resultados se publicaron en el ejemplar del 3 de enero de la revista Nature.

“Se pensaba que el ARN, o una molécula similar, podía haber estado entre las primeras moléculas de la vida, tanto transportando el código genético que puede transmitirse de generación en generación como plegándose en estructuras de tal forma que estas moléculas pudiesen trabajar dentro de las células”, dijo la bióloga estructural de Purdue Barbara Golden. “En algún punto, el ARN evolucionó y se convirtió en capaz de crear proteínas. En ese momento, las proteínas comenzaron a asumir papeles que había desempeñado previamente el ARN – actuando como catalizadores y estructuras de soporte en las células”.

Para demostrar esto y aprender más sobre la evolución del ARN a formas de vida más complejas, Lambowitz y Paul Paukstelis, autor principal y científico investigador en el Instituto de Textas, necesitaba ser capaz de ver el funcionamiento de la proteína del hongo. Aquí es donde unieron esfuerzos con el equipo de Golden y cristalizaron la molécula en la instalación de cristalización macromolecular Purdue.

“Obviamente, no podemos ver el proceso de pasar de ARN a ARN y proteínas y más tarde a ADN, sin una máquina del tiempo”, dijo Golden. “Pero usando esta proteína del hongo, podemos ver este proceso teniendo lugar en la vida moderna”.

Observando el cristal, los científicos vieron dos cosas, dijo Golden . Una fue que esta proteína usa dos superficies moleculares completamente distintas para realizar sus dos papeles. La segunda es que la proteína parece realizar el mismo trabajo que el ARN en otros organismos simples.

“La estructura cristalina proporciona una instantánea de cómo, durante la evolución, las moléculas proteicas llegaron para ayudar a las moléculas de ARN en sus funciones biológicas y finalmente asumieron papeles desempeñados previamente por el ARN”, dijo Golden.

Antes de la cristalización, Lambowitz, Paukstelis y su equipo de investigación de la Universidad de Texas en Austin estuvieron implicados en un proyecto a largo plazo par estudiar la función de la proteínas que llevaba el mayor peso del trabajo celular básico y otros fósiles evolutivos a partir de los hongos. En un trabajo anterior, los científicos estudiaron una proteína distinta que demostró cómo un proceso bioquímico podía progresar desde un mundo con ARN y proteínas a uno de ADN.

La proteína, como se encontró en el hongo, se ha adaptado para adoptar algunos trabajos de reacción química del ARN dentro de la célula. La proteína estabiliza la molécula de ARN – conocida como intrón – de tal forma que el ARN puede cortar el material genético no funcional y empalmarlo al final de un gen funcional, dijo Paukstelis.

“La molécula de RNA de nuestro estudio es capaz de realizar una reacción química específica por sí misma, pero requiere de una proteína para que esta reacción tenga lugar de forma eficiente”, comentó.

Esta información científica básica finalmente podría llevar a aplicaciones clínicas.

“Este trabajo tiene aplicaciones potenciales en el desarrollo de medicamentos antifúngicos para combatir patógenos potencialmente letales; ese es uno de los siguientes pasos”, dijo Lambowitz. “Otro es producir estructuras más detalladas de tal forma que podamos comprender estas antiguas reacciones químicas”.

Golden y Lambowitz son los autores senior del informe. Golden es miembro del Centro Markey para Biología Estructural y Centro del Cáncer de Purdue. El Centro Markey quedará alojado en el Salón Hockmeyer de Biología Estructural cuando esté terminado en el campus West Lafayette.

Otros investigadores implicados en este estudio junto con Paukstelis fueron Jui-Hui Chen, estudiante de doctorado en bioquímica de Purdue, y Elaine Chase, técnico de investigación bioquímica de Purdue.


Autor: Susan A. Steeves
Fecha Original: 2 de enero de 2008
Enlace Original

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