Nueva estructura proteica expande el repertorio natural de biomoléculas

Artículo publicado el 30 de octubre de 2011 en la web de la Universidad de Bristol

Un equipo de químicos, bioquímicos y matemáticos de la Universidad de Bristol ha creado una nueva estructura proteica artificial, según informa un artículo de esta semana de Nature Chemical Biology.

Las proteínas – los bloques básicos de la vida – aparecen en tantos tamaños y formas que es fácil pensar que la naturaleza debe haber agotado ya todas las posibles combinaciones.  Pero, a pesar de los millones de años de evolución, parece que hay algunas formas que ni siquiera la naturaleza pudo alcanzar.

CC-Hex 1


La proteína artificial creada por el equipo de Bristol – que han llamado CC-Hex – tiene seis cadenas polipeptídicas que el equipo diseñó desde sus principios básicos; es decir, aunque las cadenas se inspiran en la biología, no se basan ni están relacionadas con ninguna proteína natural concreta.  Cada cadena se pliega en una hélice, y éstas se ensamblan para formar un fardo (ver la imagen superior).

CC-Hex 2

Esto es interesante debido a que la naturaleza parece no haber usado esta estructura, o al menos no se han observado hasta el momento análogos naturales de CC-Hex.  Además, la estructura es intrigante, dado que las hélices se unen para formar un anillo que define un canal central (ver segunda imagen).

El equipo, dirigido por el Profesor Dek Woolfson y el Profesor Leo Brady, ha demostrado también que la química dentro del canal puede modificarse usando diseños adicionales, síntesis química y cristalografía de rayos-X.

A pesar de unos cambios bastante radicales en la química interna, la estructura proteica es robusta ante estas alteraciones.  Esto es emocionante, debido a que así es como funcionan, precisamente, muchas proteínas naturales: alteran su química dentro de cavidades definidas y muy controladas dentro de las estructuras proteicas.  Con esto en mente, el equipo cree que CC-Hex representa una apasionante oportunidad para diseñar nuevas proteínas, incluyendo enzimas y canales de iones, partiendo de cero.

El Profesor Dek Woolfson dijo sobre el descubrimiento: “Es una época apasionante para nuestros laboratorios.  No sólo hemos encontrado una parte del espacio de proteínas que la naturaleza parece haber descartado, sino que creemos que la nueva estructura nos permitirá desarrollar funciones proteicas con mucha mayor confianza y racionalidad de lo que anteriormente era posible”.


Artículo de Referencia: ‘A de novo peptide hexamer with a mutable channel’ by NR Zaccai, B Chi, AR Thomson, AL Boyle, GJ Bartlett, M Bruning, N Linden, RB Sessions, PJ Booth, RL Brady, and DN Woolfson in Nat. Chem. Biol. DOI: 10.1038/NChemBio.692

Fecha Original: 30 de octubre de 2011
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Comments (3)

  1. Información Bitacoras.com…

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  2. Jaime

    Estoy seguro que la naturaleza si que ha encontrado esta solución pero que la ha descartado por algún motivo probablemente energético o de tipo estructural.
    Es muy poco probable que en todo este tiempo la naturaleza no la haya encontrado y sin embargo si haya podido encontrar la combinación para crearnos a nosotros.

    • Hector

      Pues estoy de acuerdo contigo; se parece a ciertas proteínas transportadoras de membrana, no obstante una diferencia es que las proteínas aparecen como una sola cadena que se pliega para formar el canal, mientras que esto implica la unión de 6 cadenas distintas.

      Seguro que a los autores se les ha ocurrido el por que, pero quizas no seria muy descabellado pensar en el coste energético que supone el corte de las cadenas; o en lo dificil que puede ser mantener la hidrofobicidad de estas si no hay elementos de unión entre ellas. Puede ser que el medio en el que se logró el hexámero no esté a pH fisiológico… (y bueno, dejo de elucubrar, que es de madrugada y por hoy no me da tiempo a mirar los detalles del artículo).

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