Agua, agua por todos lados – pero, ¿es esencial para la vida?

Artículo publicado el 13 de abril de 2012 en la Universidad de Bristol

Una nueva investigación realizada por científicos de la Universidad de Bristol ha desafiado una de las ideas clave de la química: que las proteínas dependen del agua para sobrevivir y funcionar. Los hallazgos del equipo, publicados en el ejemplar de este mes de la revista Chemical Science, podrían finalmente llevar al desarrollo de nuevas enzimas industriales.

Las proteínas son grandes moléculas orgánicas, claves para todo ser vivo, que nos permiten convertir el alimento en energía, suministran oxígeno a nuestra sangre y músculos, y dirigen nuestro sistema inmune. Dado que las proteínas evolucionaron en un entorno rico en agua, generalmente se cree que dependen del agua para sobrevivir y funcionar.

Estructura de la proteína del ántrax © by Argonne National Laboratory


Las proteínas constan de uno o más polipéptidos – cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos. Si una proteína introducida en agua se calienta a temperaturas que se aproximan al punto de ebullición del agua, estas cadenas perderán su estructura y la proteína se desnaturalizará (desplegará).

Un ejemplo clásico de desnaturalización tiene lugar cuando se hierve un huevo: la estructura de las proteínas del huevo se despliegan con la temperatura y se unen creando un sólido. En el caso del huevo este proceso no puede invertirse – no obstante, hay muchos ejemplos en los que cuando se enfría, la proteína vuelve a plegar su estructura.

Anteriormente se pensaba que el agua era esencial para este proceso de re-plegado, sin embargo, los resultados de Bristol sugieren que este no es necesariamente el caso.

Usando una técnica conocida como dicroísmo circular, el Dr. Adam Perriman de la Facultad de Química de la Universidad de Bristol y sus colegas, han demostrado que la proteína portadora de oxígeno, la mioglobina, puede volver a plegarse en un entorno que prácticamente no tiene moléculas de agua.

El Dr Perriman dice que: “Hemos logrado esto uniendo moléculas de polímeros a la superficie de la proteína, y luego eliminando el agua para llegar a un líquido viscoso, el cual, al enfriarse desde temperaturas de hasta 155°C, se volvía a plegar en su estructura original.

“Entonces usamos la línea de haz de dicroísmo circular (B23) de Diamond Light Source, la instalación de ciencia de sincrotrón nacional del Reino Unido en Oxfordshire, para seguir el replegamiento de la estructura de la mioglobina, y quedamos sorprendidos cuando nos dimos cuenta de la extremadamente alta resistencia térmica de este nuevo material”.

Estos hallazgos pueden allanar el camino para el desarrollo de nuevos tipos de enzimas industriales donde la resistencia hipertérmica desempeñe un papel crucial en aplicaciones que varían desde el desarrollo de biosensores a la reducción electroquímica de CO2 a combustibles líquidos.


Artículo de Referencia: ‘Hyper-thermal stability and unprecedented re-folding of solvent-free liquid myoglobin’ by Alex Brogan, Giuliano Siligardi, Rohanah Hussain, Adam Perriman and Stephen Mann in Chemical Science DOI: 10.1039/C2SC20143G

Fecha Original: 13 de abril de 2012
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Comments (5)

  1. [...] "CRITEO-300×250", 300, 250); 1 meneos Agua, agua por todos lados. Pero, ¿es esencial para la vida? http://www.cienciakanija.com/2012/04/16/agua-agua-por-todos-lado…  por Astro_Pipe hace [...]

  2. De nuevo nos encontramos con lo que se ha dado en denominar CHON (Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno), el material para la vida. La proteína no es más que un compuesto que se halla en todos los organismos vivos y están compuestas, precisamente de CHON, así como, muchas de ellas de Azufre.

    Su peso molecular oscila entre 6.000 y varios millones. Las moléculas de proteínas consisten en una o varias largas cadenas de aminoácidos, unidos en una secuencia característica y propia para cada proteína (polipéptidos), es lo que se denomina estructura primaria de la proteína (sería muy tedioso extenderse aquí en más explicaciones) y, una cosa sí que es importante señalar: Son genralmente, solubles al agua.

    Son de importancia fundamental las enzimas, que son proteínas que catalizan las reacciones bioquímicas. otras incluyen a los anticuerpos. Como nos dicen en el artículo que se comenta, cuando se calientan por encima de los 50ºC, o son sometidas a fuertes ácidos o álcalis, las proteínas pierden su estructura terciaria específica y pueden formar coagulados insolubles, como por ejejplo la clara de huevo cuando se calienta como nos explican más arriba. Y, desde luego, tal proceso, desactiva las propiedades biológicas de las proteínas.

    El trabajo que aquí se nos presenta es de un interés tremento y, nos indica con el dedo de la Ciencia Biológica, el camino que hemos emprendido hacia el futuro que, de seguir así, no queda ya muy lejano.

    Simplemente nos tendríamos que fijar en que, encimas son moléculas que sirven para acelerar ciertos cambios químicos en el cuerpo y, se presentan en miles de variedades. Cada cambio químico está gobernado por una enzima particular y, para controlar un cambio químico con unas pocas enzimas, sería suficiente.

    Las enzimas son tan importantes en nuestras vidas que, la maquinaria química de nuestros cuerpos está interconectada de una manera muy compleja, de tal manera es así que, el retardo de una sola transformación química por falta de una determinada enzima nos puede llevar a enfermedades graves y, en algunos casos, incluso a la muerte.

    De una manera natural, nuestros cuerpos fabrican enzimas con las sustancias que están presentes en los alimentos que tomamos. Es verdad que algunas enzimas contienen, como part3e de su estructura, ciertas combinaciones atómicas atípicas y dichas combinaciones de átomos sólo se suelen encontrar en las enzimas.

    Asó que, cuando la dinámica de todo ese conglomerado biológico-químico falla por alguna razón, las cosas se ponen muy feas y, se llega a callejones sin salida del que es difícil salir.

    El final del artículo nos habla de la dirección que dichos trabajos llevan:

    “Estos hallazgos pueden allanar el camino para el desarrollo de nuevos tipos de enzimas industriales donde la resistencia hipertérmica desempeñe un papel crucial en aplicaciones que varían desde el desarrollo de biosensores a la reducción electroquímica de CO2 a combustibles líquidos.”

    Claro que, primero se comienza por una cosa y, a base de especializarse se termina en otras y, estos trabajos predicen importantes avances en el campo de la Bilología que, en un futuro no muy lejano, pudiera contribuir al alargamiento de nuestras vidas.

    En fín, que el avance es imparable y, si no fuera por la irracionalidad que a veces denotan nuestros actos, nuestra especie sí que sería algo muy especial.

  3. reneco

    Es interesante pero que no nos vengan con nuevas formas de vida o con neutrinos mas rápidos que la luz para llamar la atención

  4. Ricardo Cruz

    Gracias Emilio por tu aportacion adicional y valiosa para tan interesante articulo. Siempre se aprende algo nuevo.
    Saludos desde Mèxico

  5. [...] en Biologí­a, Quí­mica. Puedes seguir cualquier respuesta a esta entrada a través del feed RSS 2.0. Puedes dejar una respuesta, o trackback desde tu propio sitio web. [...]

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